As proteínas ou protídios (da palavra grega que significa “de primordial importância”) são semelhantes aos carboidratos e as gorduras, pois contém átomos de carbono, oxigênio e hidrogênio. As proteínas também contêm nitrogênio, juntamente com enxofre, fósforo e ferro.
A energia liberada pela porção protéica do alimento varia, basicamente, na dependência de dois fatores: o tipo de proteína do alimento e o conteúdo relativo de nitrogênio da proteína específica. As proteínas comuns têm, em média, 16% de nitrogênio e possuem calores de combustão correspondentes que alcançam em média 5,75 Kcal por grama. Nas nozes e sementes em geral esse valor sobe para 18,9%, na parte central do trigo, no centeio, no painço e na cevada (17,2%). Outros tipos de proteína têm valores ligeiramente menores como o leite integral (15,7%) e o farelo (15,8%). Sendo que um valor médio para o calor de combustão da proteína é de 5,65 Kcal por grama.
A proteína é polimerizada a partir de seus “blocos formadores” que são os aminoácidos. Esses aminoácidos são unidos por ligações peptídicas em longas cadeias em várias formas de combinações químicas. Existem milhares de moléculas protéicas diferentes em uma única célula e, aproximadamente 50000 compostos diferentes que contêm proteína no corpo humano. São os aminoácidos específicos, assim como o seu seqüenciamento, que determinam as propriedades e a função bioquímica de todos os tipos de proteínas.
Cerca de três quartos dos sólidos corporais são formados por proteínas. Incluem: Proteínas estruturais, enzimas, nucleoproteínas, proteínas que transportam oxigênio, proteínas dos músculos que causam a contração muscular e muitos outros tipos que exercem funções específicas, tanto no nível intracelular quanto em nível extracelular.
Como o uso da proteína pelo organismo é muito extenso, limitaremos a exposição a alguns aspectos específicos do metabolismo das proteínas, por ser de maior importância para a educação física.
Tipos de Aminoácidos
Molécula de Aminoácido
Os principais constituintes das proteínas são os aminoácidos, dos quais 20 estão presentes nas proteínas corporais em quantidades significativas. São eles: (não-essenciais) Glicina, Alanina, Serina, Cisteína, Ácido Aspártico, Ácido Glutâmico, Asparagina, Glutamina, Tirosina e Prolina; (essenciais) Treonina, Lisina, Metionina, Arginina, Valina, Fenilalanina, Leucina, Isoleucina, Triptofano e Histidina. Desses 20 aminoácidos, todos eles têm duas características em comum: cada aminoácido tem um grupo ácido ou carboxila (----COOH) e um átomo de nitrogênio ligado à molécula, geralmente representada pelo grupo amino (---NH2).
Dez aminoácidos normalmente presentes nas proteínas animais podem ser sintetizados pelas células, enquanto os outros dez não podem ser, ou só podem ser formados em quantidades demasiado pequenas para suprir as necessidades do organismo. Aos aminoácidos do segundo grupo são chamados aminoácidos essenciais. O uso do termo “essencial” não significa que os outros dez aminoácidos “não-essenciais” não sejam importantes, mas simplesmente que podem ser sintetizados a partir de compostos em geral existentes no corpo e em uma velocidade capaz de atender às demandas do crescimento normal.
Para ser produzida uma proteína específica, deverão estar disponíveis os aminoácidos apropriados no momento de sua síntese. Os alimentos que contêm todos os aminoácidos essenciais na quantidade e na relação correta para manter o equilíbrio nitrogenado e permitir o crescimento e o reparo tecidual são conhecidos como Proteína Completa. Uma Proteína Incompleta carece de um ou mais dos aminoácidos essenciais. As dietas que contêm predominantemente proteínas incompletas acabam resultando em má nutrição protéica, apesar de serem adequadas em valor calórico e na quantidade de proteína.
A síntese dos aminoácidos não-essenciais depende, principalmente, da formação especial dos α-cetoácidos apropriados, que são os precursores dos respectivos aminoácidos. Por exemplo, o ácido pirúvico, que é formado em grande quantidade durante a degradação glicolítica da glicose, é o cetoácido precursor do aminoácido alanina. A seguir, pelo processo da transaminação, um radical amino é transferido para o α-cetoácido, enquanto o oxigênio ceto é transferido para o doador do radical amino.
Exemplo de Transaminação
Fontes de Proteínas
As fontes de proteínas completas incluem ovos, leite, carne, peixes e aves. A mistura de aminoácidos essenciais presente nos ovos foi considerada como sendo a melhor entre as fontes alimentares; conseqüentemente, os ovos receberam a mais alta classificação em qualidade, equivalente a 100, para comparação com outros alimentos.
O “valor biológico” do alimento refere-se à integralidade com que fornece os aminoácidos essenciais. Os alimentos com proteínas de alta qualidade são de origem animal, enquanto os vegetais são incompletos em termos de um ou mais dos aminoácidos essenciais e, portanto, possuem um valor biológico relativamente mais baixo. Entretanto, todos os aminoácidos essenciais podem ser obtidos se for consumida uma ampla variedade de alimentos vegetais, cada um deles com uma qualidade e quantidade diferentes de aminoácidos.
Utilização das Proteínas como Fonte de Energia
“Usina” Metabólica
Quando as células atingem o limite de armazenamento de proteínas, quaisquer aminoácidos adicionais nos líquidos corporais são degradados e utilizados como fontes de energia, ou armazenados principalmente sob a forma de gorduras ou, secundariamente, sob a forma de glicogênio. Essa degradação ocorre quase que totalmente no fígado e começa com o processo de desaminação.
A desaminação refere-se à remoção dos grupos amino dos aminoácidos. Esse processo ocorre, principalmente, por transaminação, que significa transferência do grupo amino para alguma substância aceptora.
Para iniciar esse processo, os aminoácidos presentes em excesso nas células, sobretudo no fígado, induzem a ativação de grande quantidade de aminotranferases, as enzimas responsáveis pela iniciação do processo de desaminação.
A amônia liberada durante a desaminação dos aminoácidos é quase totalmente removida do sangue por sua conversão em uréia; duas moléculas de amônia e uma molécula de dióxido de carbono, combinam-se.
Praticamente, toda a uréia formada pelo organismo humano é sintetizada pelo fígado. Depois de sua formação, a uréia difunde-se das células hepáticas para os líquidos corporais, sendo excretada pelos rins.
Após a desaminação dos aminoácidos, os cetoácidos resultantes podem, na maioria dos casos, serem oxidados, liberando energia para a atividade metabólica. Em geral, isso envolve dois processos sucessivos: O cetoácido é transformado em substância química apropriada, capaz de entrar no ciclo do ácido cítrico e, essa substância é degradada no ciclo e utilizada como fonte de energia.
Em geral, a quantidade de ATP formada por cada grama de proteína oxidada é ligeiramente menor do que formada por cada grama de glicose oxidada.
Certos aminoácidos desaminados são semelhantes aos substratos normalmente utilizados pelas células, sobretudo as células hepáticas, para a síntese de glicose ou de ácidos graxos. Exemplo: a alanina desaminada é o ácido pirúvico. Este último pode ser transformado em glicose, ou em glicogênio, ou pode ser convertido em Acetil-CoA, que pode ser, então, polimerizado produzindo ácidos graxos. Além disso, duas moléculas de acetil-CoA podem condensar-se para formar ácido acetoacético, que é um dos corpos cetônicos.
A conversão de aminoácidos em glicose, ou em glicogênio, é denominada gliconeogênese, enquanto a conversão de aminoácidos em cetoácidos, ou em ácidos graxos, é denominada cetogênese. Dezoito dos vinte aminoácidos desaminados têm estruturas químicas que permitem sua conversão em glicose, enquanto dezenove podem ser convertidos em ácidos graxos.
Regulação Hormonal do Metabolismo Protéico
O hormônio do crescimento aumenta a velocidade da síntese das proteínas celulares, determinando o aumento na quantidade das proteínas em cada tecido. Desconhece-se o mecanismo pelo qual isso ocorre, mas acredita-se que ele possa resultar, principalmente, do transporte aumentado de aminoácidos através das membranas celulares e/ou da aceleração dos processos de transcrição e tradução do DNA e RNA para síntese de proteínas.
A insulina, em sua ausência total, reduz a síntese de proteínas para quase zero. O mecanismo pelo qual isso ocorre também é desconhecido, mas sabe-se que a insulina acelera transporte de alguns aminoácidos para as células, o que poderia representar um estímulo para a síntese de proteína. Além disso, a insulina aumenta a disponibilidade de glicose para as células, de modo que há redução de aminoácidos para a produção de energia.
Os glicocorticóides excretados pelo córtex supra-renal diminuem a quantidade de proteínas na maioria dos tecidos, enquanto elevam a quantidade de aminoácidos no plasma, bem como as proteínas hepáticas e proteínas plasmáticas. Acredita-se que os glicocorticóides possam atuar aumentando a degradação das proteínas extra-hepáticas, com a conseqüente disponibilidade de quantidade aumentada de aminoácidos nos líquidos corporais. Por sua vez, esse processo supostamente permite que o fígado sintetize quantidade aumentada de proteínas celulares hepáticas e proteínas plasmáticas.
A testosterona, hormônio sexual masculino, aumenta a disposição de proteínas em todos os tecidos do organismo, particularmente das proteínas contráteis dos músculos (aumento de 30 a 50%). Desconhece-se o mecanismo de funcionamento desse efeito, mas sabe-se que ele é totalmente diferente do efeito do hormônio do crescimento pela seguinte razão: o hormônio do crescimento estimula o crescimento contínuo dos tecidos quase indefinidamente, enquanto a testosterona determina aumento dos músculos e, em menor grau, de alguns tecidos protéicos por apenas alguns meses. Quando os músculos e os tecidos protéicos alcançam seu volume máximo, a deposição de proteínas adicional cessa, a despeito da administração contínua de testosterona.
O estrogênio, que é o principal hormônio sexual feminino, também dispõe alguma deposição de proteína, porém seu efeito é relativamente insignificante se comparado com a testosterona.
A tiroxina aumenta a velocidade do metabolismo de todas as células e, portanto, afeta diretamente o metabolismo protéico. Se houver quantidade insuficiente de carboidratos e gorduras disponíveis para a obtenção de energia, a tiroxina causa rápida degradação das proteínas que são utilizadas para a produção de energia. Por outro lado, em presença de quantidade adequada de carboidratos e gorduras e disponibilidade de aminoácidos em excesso nos líquidos extracelulares, a tiroxina pode, realmente, aumentar a síntese protéica.
Em essência, acredita-se que a tiroxina cause pouco efeito direto sobre o metabolismo das proteínas, enquanto tem importante efeito geral ao aumentar a velocidade das reações anabólicas e catabólicas normais das proteínas.
Ingestão de proteínas por tipo de atividade física
Segundo a última revisão da RDA (Recommended Dietary Allowances), a necessidade diária recomendada da ingestão de proteínas para os indivíduos sedentários é de 0,8g/kg de peso corporal por dia. Com essa ingestão, a maioria dos indivíduos normais estaria excluído de apresentar qualquer tipo de deficiência de proteínas, desde que seguindo uma dieta balanceada. Porém, essa revisão feita em 1989, negligenciou, incidentalmente, a maior necessidade de proteínas apresentada por atletas. Talvez isso tenha ocorrido, em parte, devido à inabilidade dos pesquisadores em controlar as variáveis que influenciam o maior requerimento de proteínas como o tipo de exercício, a freqüência semanal, a duração e intensidade do esforço, assim como o tipo, a quantidade e o tempo de ingestão dos nutrientes (principalmente proteínas e carboidratos).
Assim sendo, a ingestão recomendada de proteínas para atletas de endurance gira em torno de 1,1 a 1,4 g/kg por dia, ou seja, aproximadamente 38 a 75% acima da RDA. Para o exercício aeróbio moderado (até 70% do VO2 máx) é descrito, na literatura, uma necessidade protéica diária igual ao recomendado para as populações sedentárias.
Existem grandes evidências de que a atual recomendação de proteínas da RDA irá limitar o aumento da massa muscular dos indivíduos engajados em exercícios físicos de resistência. Sendo assim, a ingestão protéica considerada ótima para essa população, segundo alguns pesquisadores, está em torno de 1,5 a 1,8 g/kg por dia, aproximadamente 88 a 125% acima da RDA.
No geral, é recomendada a ingestão de 2 g até 2,5 g/kg de proteína por dia para atletas engajados em exercícios de força. Essa recomendação atende, em parte, a necessidade da maioria desses atletas, e deve vir acompanhada com a ingestão de uma dieta equilibrada, contendo quantidades adequadas principalmente de carboidratos.
No fisiculturismo, chega-se a ingerir de 3 a 4 g/kg de proteína por dia devido a favorecer e sustentar o crescimento com, inclusive, o uso de farmacológicos que aumentam a síntese protéica.
Ligação Peptídica e Cadeia Peptídica
Esquema de uma ligação peptídica
Nas proteínas, os aminoácidos estão unidos em longas cadeias por meio de ligações peptídicas. Ocorre uma reação química nessa ligação onde o nitrogênio do radical amino de um aminoácido liga-se ao carbono do radical carboxila do outro aminoácido. Ocorre a liberação de um íon hidrogênio do radical amino, enquanto um íon hidroxila é liberado do radical carboxila; esses dois íons combinam-se para formar uma molécula de água. Uma vez formada a ligação peptídica, a nova molécula maior ainda apresenta, em suas extremidades opostas, um radical amino e um radical carboxila. Cada um desses radicais é capaz de se combinar com outros aminoácidos para formar uma cadeia peptídica. Algumas moléculas complexas de proteínas têm vários milhares de aminoácidos combinados entre si por ligações peptídicas, e, até mesmo as menores moléculas de proteínas têm mais de 20 aminoácidos unidos entre si por ligações peptídicas. A média é de cerca de 400 aminoácidos.
Algumas moléculas são constituídas por várias cadeias peptídicas em lugar de uma só cadeia; por sua vez, essas cadeias ligam-se umas às outras por meio de outras ligações, freqüentemente por pontes de hidrogênio entre os radicais CO e NH dos peptídios.
Referências Bibliográficas
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DANBURY, GLEN. Protein: what is it & how much can you take?. 2007. Disponível em:
GUIMARÃES NETO, Waldemar Marques. Musculação além do anabolismo. 2º ed. São Paulo: Phorte, 2006.
McARDLE, W.D.; KATCH, F.I.; KATCH, V.L. Fisiologia do exercício: energia, nutrição e desempenho humano. 5º ed. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan, 2003.
1 comentário
Adorei seu blog!
beijos more!
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